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Recombinant Mouse nucB protein

  • 中文名: 核结合蛋白2(nucB)重组蛋白
  • 别    名: nucB;NEFA;Nucleobindin-2
货号: PA2000-3788
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产品详情

纯度>90%SDS-PAGE.
种属Mouse 
靶点nucB
Uniprot No Q02819
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-459aa
氨基酸序列MPTSVPRGAPFLLLPPLLMLSAVLAVPVDRAAPPQEDSQATETPDTGLYYHRYLQEVINVLETDGHFREKLQAANAEDIKSGKLSQELDFVSHNVRTKLDELKRQEVSRLRMLLKAKMDAKQEPNLQVDHMNLLKQFEHLDPQNQHTFEARDLELLIQTATRDLAQYDAAHHEEFKRYEMLKEHERRRYLESLGEEQRKEAERKLQEQQRRHREHPKVNVPGSQAQLKEVWEELDGLDPNRFNPKTFFILHDINSDGVLDEQELEALFTKELEKVYDPKNEEDDMREMEEERLRMREHVMKNVDTNQDRLVTLEEFLASTQRKEFGDTGEGWKTVEMSPAYTEEELKRFEEELAAREAELNARAQRLSQETEALGRSQDRLEAQKRELQQAVLQMEQRKQQLQEQSAPPSKPDGQLQFRADTDDAPVPAPAGDQKDVPASEKKVPEQPPELPQLDSQHL
预测分子量53,4 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于nucB重组蛋白的参考文献示例(注:部分文献为示例性概括,具体引用请核实真实来源):

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1. **标题**:*NucB Recombinant Protein from Bacillus cereus: Expression and Biofilm Disruption Activity*

**作者**:Zhang Y, et al.

**摘要**:研究报道了枯草芽孢杆菌来源的nucB重组蛋白在大肠杆菌中的高效表达,纯化后显示强效的DNA水解酶活性,可分解细菌生物膜中的胞外DNA,显著增强抗生素对铜绿假单胞菌生物膜的清除效果。

2. **标题**:*Structural and Functional Analysis of the Staphylococcal Nuclease Homolog NucB*

**作者**:Lee JH, et al.

**摘要**:通过晶体结构解析揭示了金黄色葡萄球菌nucB蛋白的核酸结合域关键位点,重组蛋白在体外实验中表现出pH依赖性酶活性,为开发靶向生物膜感染的酶疗法提供理论依据。

3. **标题**:*Heterologous Expression of NucB in Lactococcus lactis for Probiotic Applications*

**作者**:Molina R, et al.

**摘要**:研究成功在乳酸乳球菌中异源表达nucB重组蛋白,证实其能降解致病菌生物膜,并增强益生菌对肠道生物膜相关感染的干预能力,具备潜在治疗价值。

4. **标题**:*Engineering Thermostable NucB Variants for Industrial Biofilm Removal*

**作者**:Chen X, et al.

**摘要**:通过定向进化获得耐高温nucB突变体,重组蛋白在60℃下保持活性,可应用于食品加工设备的生物膜清除,显著降低微生物污染风险。

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**说明**:以上文献为示例,实际引用需查询真实数据库(如PubMed、Web of Science)并核对作者、期刊及摘要内容。建议使用关键词“nucB recombinant protein biofilm”或结合具体物种名称进一步检索。

背景信息

NucB is a bacterial extracellular nuclease that has gained attention for its biofilm-disrupting capabilities, particularly in the context of combating persistent bacterial infections. Originally identified in *Bacillus licheniformis*, NucB belongs to the endonuclease family and exhibits Ca²⁺-dependent DNA/RNA hydrolysis activity. Its primary biological role involves degrading extracellular DNA (eDNA), a critical structural component of microbial biofilms. Biofilms—surface-associated bacterial communities embedded in a self-produced matrix—are notoriously resistant to antibiotics and host immune responses, contributing to chronic infections and medical device contamination.

The recombinant form of NucB is engineered through heterologous expression systems, typically using *E. coli* as a host. This approach enables scalable production of the enzyme while retaining its functional properties. Recombinant NucB has shown promise in biofilm eradication studies, demonstrating effectiveness against diverse pathogens, including *Staphylococcus aureus* and *Pseudomonas aeruginosa*. Unlike conventional DNases (e.g., DNase I), NucB exhibits enhanced stability under physiological conditions and broader substrate specificity, making it a potential therapeutic or industrial tool.

Research highlights its dual mechanism: hydrolyzing biofilm matrices to disperse microbial colonies and sensitizing bacteria to antimicrobial agents. Applications span medical (wound care, implant coatings), agricultural (anti-biofilm treatments), and biotechnological (DNA removal in protein purification) fields. Ongoing studies focus on optimizing enzymatic activity, delivery systems, and safety profiles for clinical translation. As antibiotic resistance escalates, NucB represents a novel strategy targeting biofilm resilience, aligning with the growing interest in enzyme-based antimicrobials.

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