| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | htpG |
| Uniprot No | P0A6Z3 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-624aa |
| 氨基酸序列 | MKGQETRGFQSEVKQLLHLMIHSLYSNKEIFLRELISNASDAADKLRFRALSNPDLYEGDGELRVRVSFDKDKRTLTISDNGVGMTRDEVIDHLGTIAKSGTKSFLESLGSDQAKDSQLIGQFGVGFYSAFIVADKVTVRTRAAGEKPENGVFWESAGEGEYTVADITKEDRGTEITLHLREGEDEFLDDWRVRSIISKYSDHIALPVEIEKREEKDGETVISWEKINKAQALWTRNKSEITDEEYKEFYKHIAHDFNDPLTWSHNRVEGKQEYTSLLYIPSQAPWDMWNRDHKHGLKLYVQRVFIMDDAEQFMPNYLRFVRGLIDSSDLPLNVSREILQDSTVTRNLRNALTKRVLQMLEKLAKDDAEKYQTFWQQFGLVLKEGPAEDFANQEAIAKLLRFASTHTDSSAQTVSLEDYVSRMKEGQEKIYYITADSYAAAKSSPHLELLRKKGIEVLLLSDRIDEWMMNYLTEFDGKPFQSVSKVDESLEKLADEVDESAKEAEKALTPFIDRVKALLGERVKDVRLTHRLTDTPAIVSTDADEMSTQMAKLFAAAGQKVPEVKYIFELNPDHVLVKRAADTEDEAKFSEWVELLLDQALLAERGTLEDPNLFIRRMNQLLVS |
| 预测分子量 | 71.4 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于HtpG重组蛋白的3条参考示例(虚构示例，仅作格式参考)：
1. **文献名称**: "Cloning and functional characterization of HtpG from *Escherichia coli*"
**作者**: Smith A, et al.
**摘要**: 研究报道了HtpG基因在大肠杆菌中的重组表达及纯化，通过His标签亲和层析获得高纯度蛋白，并验证其作为分子伴侣在热应激条件下对底物蛋白的保护作用。
2. **文献名称**: "Structural analysis of recombinant HtpG reveals ATP-dependent conformational changes"
**作者**: Lee J, et al.
**摘要**: 利用X射线晶体学解析了重组HtpG蛋白的三维结构，揭示了其ATP结合域的关键位点及ATP水解诱导的构象变化，为HSP90家族蛋白的功能机制提供依据。
3. **文献名称**: "HtpG overexpression enhances thermotolerance in *Salmonella typhimurium*"
**作者**: Chen R, et al.
**摘要**: 通过重组表达HtpG蛋白，证明其在沙门氏菌中显著提高细菌对高温胁迫的抗性，并通过蛋白质互作实验发现其与多种应激相关蛋白的相互作用。
(注：以上文献为示例，实际引用需查询真实数据库如PubMed/NCBI。)
**Background of HtpG Recombinant Protein**
HtpG (high-temperature protein G), also known as Hsp90 in eukaryotes, is a highly conserved molecular chaperone belonging to the heat shock protein (HSP) family. In prokaryotes, such as *Escherichia coli*, HtpG plays a critical role in stress response, particularly under thermal stress, by assisting in the folding, stabilization, and repair of misfolded proteins. Structurally, HtpG shares homology with the ATP-binding domain of eukaryotic Hsp90. functioning through ATP-dependent conformational changes to regulate client protein activity.
Recombinant HtpG protein is produced using genetic engineering techniques, where the *htpG* gene is cloned into expression vectors and expressed in heterologous hosts like *E. coli* or yeast. This allows large-scale production of the protein with high purity and consistency. Recombinant HtpG retains its chaperone activity, making it a valuable tool for studying protein-protein interactions, stress response mechanisms, and bacterial survival strategies.
Research on HtpG has broad implications. In biotechnology, it aids in understanding bacterial adaptation to environmental stress, which is relevant for industrial fermentation and antimicrobial development. In structural biology, recombinant HtpG serves as a simplified model to explore the functional mechanisms of the Hsp90 family. Additionally, due to its role in pathogen virulence, HtpG is investigated as a potential target for novel antibiotics.
Overall, HtpG recombinant protein bridges fundamental research and practical applications, offering insights into cellular stress management while holding promise for therapeutic and biotechnological advancements.
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