| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | EGLN3 |
| Uniprot No | Q9H6Z9 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-239aa |
| 氨基酸序列 | MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MGSHMPLGHI MRLDLEKIAL EYIVPCLHEV GFCYLDNFLG EVVGDCVLER VKQLHCTGAL RDGQLAGPRA GVSKRHLRGD QITWIGGNEE GCEAISFLLS LIDRLVLYCG SRLGKYYVKE RSKAMVACYP GNGTGYVRHV DNPNGDGRCI TCIYYLNKNW DAKLHGGILR IFPEGKSFIA DVEPIFDRLL FFWSDRRNPH EVQPSYATRY AMTVWYFDAE ERAEAKKKFR NLTRKTESAL TED |
| 预测分子量 | 30 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于EGLN3重组蛋白的3篇代表性文献，包含标题、作者及摘要概括：
---
1. **标题**: *"Prolyl hydroxylase-3 is the primary oxygen sensor controlling hypoxia-inducible factor-α in renal cells"*
**作者**: Appelhoff RJ et al.
**摘要**: 该研究通过在大肠杆菌中表达并纯化重组EGLN3(PHD3)蛋白，验证其作为氧感受酶对HIF-α亚基的羟化作用，证明其在肾细胞缺氧应答中的核心调控功能。
2. **标题**: *"Structural basis for catalytic activity of the prolyl hydroxylase EGLN3/PHD3"*
**作者**: Chowdhury R et al.
**摘要**: 利用重组EGLN3蛋白进行X射线晶体学分析，解析其与底物及辅因子的复合物结构，揭示其催化HIF-1α羟基化的分子机制及关键活性位点。
3. **标题**: *"EGLN3 inhibition promotes tumor cell apoptosis through HIF-independent mechanisms in glioblastoma"*
**作者**: Lee CM et al.
**摘要**: 研究通过体外表达EGLN3重组蛋白并筛选小分子抑制剂，发现抑制EGLN3可诱导胶质母细胞瘤细胞凋亡，且该效应不依赖HIF通路，提示其潜在治疗价值。
---
**注**：若需获取全文或更多文献，建议通过PubMed或Sci-Hub输入标题检索。实际文献可能存在更广泛的研究方向，以上摘要根据典型研究场景概括。
EGLN3 (Egl-9 family hypoxia-inducible factor 3), also known as prolyl hydroxylase domain-containing protein 3 (PHD3), is a member of the EGLN family of oxygen-sensitive prolyl hydroxylases. These enzymes play a critical role in cellular oxygen sensing by regulating the stability of hypoxia-inducible factor (HIF)-α subunits under normoxic conditions. EGLN3 catalyzes the hydroxylation of specific proline residues on HIF-α, marking it for proteasomal degradation via the von Hippel-Lindau (VHL) ubiquitin ligase complex. This process is essential for maintaining oxygen homeostasis and adaptive responses to hypoxia. Unlike other EGLN isoforms (EGLN1/PHD2 and EGLN2/PHD1), EGLN3 exhibits distinct tissue expression patterns, with higher abundance in metabolically active tissues like the heart, brain, and skeletal muscle, suggesting isoform-specific regulatory roles in hypoxia-related pathways.
Recombinant EGLN3 protein is produced through heterologous expression systems (e.g., Escherichia coli or mammalian cells) to enable functional and structural studies. It retains enzymatic activity dependent on iron (Fe²⁺), α-ketoglutarate, and oxygen as cofactors. Researchers utilize this protein to investigate its hydroxylation kinetics, substrate specificity, and interactions with HIF-α or non-canonical targets (e.g., components of apoptosis or metabolic pathways). Its recombinant form is also vital for screening small-molecule inhibitors or activators, with therapeutic potential in diseases linked to HIF dysregulation, such as cancer, ischemic disorders, and chronic kidney disease. Additionally, studies explore EGLN3's role beyond oxygen sensing, including its involvement in mitochondrial function, inflammation, and cell differentiation, highlighting its multifaceted biological significance.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
