| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | PL |
| Uniprot No | P16233 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-465aa |
| 氨基酸序列 | MLPLWTLSLL LGAVAGKEVC YERLGCFSDD SPWSGITERP LHILPWSPKD VNTRFLLYTN ENPNNFQEVA ADSSSISGSN FKTNRKTRFI IHGFIDKGEE NWLANVCKNL FKVESVNCIC VDWKGGSRTG YTQASQNIRI VGAEVAYFVE FLQSAFGYSP SNVHVIGHSL GAHAAGEAGR RTNGTIGRIT GLDPAEPCFQ GTPELVRLDP SDAKFVDVIH TDGAPIVPNL GFGMSQVVGH LDFFPNGGVE MPGCKKNILS QIVDIDGIWE GTRDFAACNH LRSYKYYTDS IVNPDGFAGF PCASYNVFTA NKCFPCPSGG CPQMGHYADR YPGKTNDVGQ KFYLDTGDAS NFARWRYKVS VTLSGKKVTG HILVSLFGNK GNSKQYEIFK GTLKPDSTHS NEFDSDVDVG DLQMVKFIWY NNVINPTLPR VGASKIIVET NVGKQFNFCS PETVREEVLL TLTPC |
| 预测分子量 | 51 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下为3篇与PL重组蛋白相关的参考文献示例，内容基于典型研究方向整理：
1. **《Optimization of Prolactin-like Protein (PLP) Expression in E. coli for Functional Studies》**
*作者：Smith J, et al.*
摘要：探讨了在大肠杆菌系统中优化PL重组蛋白表达的策略，通过密码子优化和诱导条件调整提高可溶性表达，并验证其生物活性。
2. **《Yeast Secretory Production of Placental Lactogen (PL) for Therapeutic Applications》**
*作者：Li X, et al.*
摘要：研究利用毕赤酵母系统高效分泌表达人胎盘催乳素(PL)，分析其糖基化修饰对蛋白稳定性和体内活性的影响，推动其在产科疾病治疗中的应用。
3. **《Structural and Functional Analysis of Recombinant PL Protein in Cancer Immunotherapy》**
*作者：Wang R, et al.*
摘要：通过X射线晶体学解析PL重组蛋白的三维结构，结合体外实验验证其与免疫检查点分子的相互作用，为开发新型肿瘤免疫疗法提供依据。
(注：以上文献标题与内容为示例性质，实际文献需根据具体研究领域在PubMed、Web of Science等平台检索。)
**Background of PL Recombinant Proteins**
Recombinant proteins, including PL (a hypothetical or context-specific designation), are engineered through recombinant DNA technology, enabling the production of specific proteins in heterologous host systems. Since the advent of genetic engineering in the 1970s, this approach has revolutionized biotechnology by allowing precise manipulation of genes to express proteins with tailored functions. PL recombinant proteins, depending on their biological origin or application, may represent therapeutic agents, enzymes, or structural proteins designed for industrial, medical, or research purposes.
The production typically involves cloning a target gene into vectors, transforming host cells (e.g., *E. coli*, yeast, or mammalian cells*), and optimizing conditions for protein expression and purification. Advances in synthetic biology, CRISPR editing, and high-throughput screening have enhanced the efficiency and scalability of recombinant protein synthesis. PL variants might be engineered for improved stability, activity, or reduced immunogenicity, particularly if intended for therapeutic use, such as in vaccines, monoclonal antibodies, or enzyme replacement therapies.
In biomedical research, PL recombinant proteins serve as tools for studying protein interactions, signaling pathways, or disease mechanisms. Industrially, they are applied in biocatalysis, biofuel production, or biodegradable material synthesis. Challenges include ensuring proper post-translational modifications (e.g., glycosylation) in prokaryotic systems, minimizing aggregation, and complying with regulatory standards for clinical applications.
Future directions focus on cell-free systems, AI-driven protein design, and sustainable production platforms. PL recombinant proteins exemplify the intersection of molecular biology and bioengineering, driving innovations across healthcare, agriculture, and environmental science.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
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艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
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