| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | ELOA |
| Uniprot No | Q14241 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-798aa |
| 氨基酸序列 | MHGGRSCGPR TRREPSSGEE AAPVTAMAAE SALQVVEKLQ ARLAANPDPK KLLKYLKKLS TLPITVDILA ETGVGKTVNS LRKHEHVGSF ARDLVAQWKK LVPVERNAEP DEQDFEKSNS RKRPRDALQK EEEMEGDYQE TWKATGSRSY SPDHRQKKHR KLSELERPHK VSHGHERRDE RKRCHRMSPT YSSDPESSDY GHVQSPPSCT SPHQMYVDHY RSLEEDQEPI VSHQKPGKGH SNAFQDRLGA SQERHLGEPH GKGVVSQNKE HKSSHKDKRP VDAKSDEKAS VVSREKSHKA LSKEENRRPP SGDNAREKPP SSGVKKEKDR EGSSLKKKCL PPSEAASDNH LKKPKHRDPE KAKLDKSKQG LDSFDTGKGA GDLLPKVKEK GSNNLKTPEG KVKTNLDRKS LGSLPKVEET DMEDEFEQPT MSFESYLSYD QPRKKKKKIV KTSATALGDK GLKKNDSKST GKNLDSVQKL PKVNKTKSEK PAGADLAKLR KVPDVLPVLP DLPLPAIQAN YRPLPSLELI SSFQPKRKAF SSPQEEEEAG FTGRRMNSKM QVYSGSKCAY LPKMMTLHQQ CIRVLKNNID SIFEVGGVPY SVLEPVLERC TPDQLYRIEE YNHVLIEETD QLWKVHCHRD FKEERPEEYE SWREMYLRLQ DAREQRLRVL TKNIQFAHAN KPKGRQAKMA FVNSVAKPPR DVRRRQEKFG TGGAAVPEKI KIKPAPYPMG SSHASASSIS FNPSPEEPAY DGPSTSSAHL APVVSSTVSY DPRKPTVKKI APMMAKTIKA FKNRFSRR |
| 预测分子量 | kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是3-4条关于ELOA重组蛋白的模拟参考文献示例(注：ELOA相关研究较少，部分内容为假设性概括)：
1. **文献名称**：Structural and functional analysis of the ELOA complex in transcriptional regulation
**作者**：Smith, J. et al. (2015)
**摘要**：研究通过大肠杆菌重组表达纯化ELOA蛋白，解析其晶体结构，揭示其作为转录延长因子复合体的关键作用，并验证其与RNA聚合酶II的相互作用。
2. **文献名称**：Recombinant ELOA expression optimization and interaction screening
**作者**：Zhang, L. et al. (2018)
**摘要**：优化了昆虫细胞系统中ELOA重组蛋白的表达条件，利用Pull-down实验筛选出与ELOA相互作用的染色质修饰蛋白，为转录调控机制提供新线索。
3. **文献名称**：ELOA recombinant protein as a therapeutic target in leukemia
**作者**：Johnson, R. et al. (2020)
**摘要**：通过哺乳动物细胞表达系统获得高纯度ELOA重组蛋白，验证其在白血病细胞中的异常调控功能，并筛选小分子抑制剂，探索潜在治疗策略。
4. **文献名称**：Functional characterization of ELOA splicing variants via recombinant protein assays
**作者**：Lee, S. et al. (2021)
**摘要**：构建ELOA两种剪接变体的重组蛋白，比较其与转录复合体结合能力的差异，揭示变体在基因选择性延长中的不同调控作用。
**备注**：ELOA(Eleven-nineteen Lysine-rich Leukemia Associated Protein)相关公开研究较少，实际文献需通过PubMed、Web of Science等平台以关键词“ELOA/EloA protein recombinant”检索确认。
**Background of ELOA Recombinant Protein**
The ELOA (Eleven-Nineteen Lysine-Rich Leukemia-associated protein) recombinant protein is derived from the *ELOA* gene, which encodes a critical regulatory component of the RNA polymerase II (Pol II) transcription elongation complex. ELOA, also known as transcription elongation factor A-like 1 (TCEAL1), interacts with the Eleven-Nineteen Leukemia (ELL) protein family to modulate transcriptional elongation, a key step in gene expression. This interaction enhances the processivity of Pol II, enabling efficient synthesis of long transcripts and influencing the expression of genes involved in cell proliferation, differentiation, and apoptosis.
ELOA’s role in transcriptional regulation links it to oncogenesis, particularly in leukemias. Chromosomal translocations involving *ELOA* or its binding partners (e.g., *ELL*) are implicated in acute myeloid leukemia (AML), where aberrant fusion proteins disrupt normal transcriptional control. Recombinant ELOA protein is engineered to study these mechanisms, offering a tool to dissect its structural and functional properties.
Produced via heterologous expression systems (e.g., *E. coli* or mammalian cells), recombinant ELOA retains biochemical activity, enabling in vitro assays to analyze its interactions with ELL, Pol II, or nucleic acids. Its applications span structural studies (e.g., crystallography), functional genomics, and drug discovery, particularly in identifying inhibitors of dysregulated elongation complexes in cancer.
Research on ELOA recombinant protein also contributes to understanding epigenetic regulation, as elongation factors increasingly emerge as mediators of chromatin remodeling. By elucidating ELOA’s role in health and disease, this recombinant tool aids in unraveling novel therapeutic targets for transcription-associated malignancies.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
