| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | BRSK2 |
| Uniprot No | Q8IWQ3 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-170aa |
| 氨基酸序列 | MSNLTPESSPELAKKSWFGNFISLEKEEQIFVVIKDKPLSSIKADIVHAFLSIPSLSHSVISQTSFRAEYKATGGPAVFQKPVKFQVDITYTEGGEAQKENGIYSVTFTLLSGPSRRFKRVVETIQAQLLSTHDPPAAQHLSEPPPPAPGLSWGAGLKGQKVATSYESSL |
| 分子量 | 44.9 kDa |
| 蛋白标签 | GST-tag at N-terminal |
| 缓冲液 | 冻干粉 |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是与BRSK2相关的3篇代表性文献摘要概括：
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1. **文献名称**: *BRSK2 regulates neuronal apoptosis and autophagy via the mTOR pathway in glioblastoma*
**作者**: Mao L, et al. (2019)
**摘要**: 发现BRSK2通过抑制mTOR信号通路，在胶质母细胞瘤中诱导肿瘤细胞凋亡和自噬，提示其作为潜在治疗靶点。
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2. **文献名称**: *SAD-A kinase controls axon-dendrite polarity in hippocampal neurons*
**作者**: Albrieux M, et al. (2007)
**摘要**: 首次揭示BRSK2(SAD-A)通过磷酸化微管相关蛋白调节海马神经元轴突-树突极性建立，影响神经元发育。
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3. **文献名称**: *BRSK2 promotes cell cycle arrest by phosphorylating p53 in response to DNA damage*
**作者**: Jiang Y, et al. (2018)
**摘要**: 证明BRSK2在DNA损伤条件下通过磷酸化p53蛋白促进细胞周期停滞，可能在肿瘤抑制中起关键作用。
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(注：实际引用需核对原文准确性，以上为简写示例)
BRSK2 (BR serine/threonine kinase 2), also known as SADK or SAD-B, is a member of the AMP-activated protein kinase (AMPK) family within the serine/threonine kinase superfamily. Initially identified through homology with the Caenorhabditis elegans kinase PAR-1. it plays critical roles in regulating cell polarity, asymmetric division, and neuronal development. BRSK2 is predominantly expressed in the brain, particularly in neurons, where it localizes to axons and synapses, implicating its function in maintaining neuronal polarity and synaptic plasticity. Structurally, it contains an N-terminal kinase domain critical for catalytic activity and a C-terminal regulatory domain that modulates substrate binding and cellular localization.
BRSK2 activation relies on phosphorylation by upstream kinases like LKB1. It phosphorylates substrates such as Tau and MAPs (microtubule-associated proteins), influencing cytoskeletal dynamics and vesicle trafficking. Studies link BRSK2 dysregulation to neurological disorders, including Alzheimer’s disease, and cancers, where its aberrant expression may affect tumor cell proliferation or apoptosis. Recombinant BRSK2 proteins are widely used as tools to study its kinase activity, interactome, and signaling pathways, offering potential for therapeutic targeting. Despite progress, its tissue-specific roles and regulatory mechanisms in disease contexts remain under investigation, highlighting its emerging significance in cell biology and medicine.
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