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Recombinant Human vHL protein

  • 中文名: 视网膜血管瘤肿瘤抑制因子(vHL)重组蛋白
  • 别    名: vHL;von Hippel-Lindau disease tumor suppressor
货号: PA1000-3462
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产品详情

纯度>85%SDS-PAGE.
种属Human
靶点vHL
Uniprot No P40337
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间 1-213aa
氨基酸序列MPRRAENWDEAEVGAEEAGVEEYGPEEDGGEESGAEESGPEESGPEELGAEEEMEAGRPRPVLRSVNSREPSQVIFCNRSPRVVLPVWLNFDGEPQPYPTLPPGTGRRIHSYRGHLWLFRDAGTHDGLLVNQTELFVPSLNVDGQPIFANITLPVYTLKERCLQVVRSLVKPENYRRLDIVRSLYEDLEDHPNVQKDLERLTQERIAHQRMGD
预测分子量 71.9 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是3篇与vHL重组蛋白相关的研究文献摘要简述,供参考:

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1. **《Recombinant von Hippel-Lindau tumor suppressor protein binds prolyl hydroxylated HIF-1α》**

*作者:Ivan M, Kaelin WG 等*

摘要:研究通过重组vHL蛋白体外实验,证实其直接结合羟化修饰的HIF-1α,揭示了vHL通过氧依赖性降解通路调控HIF的分子机制。

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2. **《Structural basis for the recognition of hydroxyproline in HIF-1α by pVHL》**

*作者:Hon WC 等*

摘要:利用重组vHL蛋白进行晶体结构解析,阐明了vHL蛋白β结构域与HIF-1α羟脯氨酸残基的特异性结合模式,为靶向药物设计提供结构基础。

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3. **《Production of functional recombinant von Hippel-Lindau protein in E. coli》**

*作者:Hergovich A 等*

摘要:报道了通过大肠杆菌系统高效表达重组vHL蛋白的方法,并验证其体外结合Elongin B/C复合物的功能活性,为后续功能研究提供工具。

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注:以上文献均聚焦于vHL重组蛋白的功能验证、结构分析或生产方法,具体引用时建议通过PubMed或期刊官网核对原文信息。

背景信息

The von Hippel-Lindau (vHL) protein is a tumor suppressor encoded by the *VHL* gene, mutations of which are linked to von Hippel-Lindau disease, a hereditary cancer syndrome predisposing individuals to renal cell carcinoma, pheochromocytoma, and hemangioblastomas. The vHL protein plays a critical role in cellular oxygen sensing by forming part of an E3 ubiquitin ligase complex that targets hypoxia-inducible factor-alpha (HIF-α) for proteasomal degradation under normoxic conditions. This regulation prevents HIF-mediated activation of genes promoting angiogenesis, cell proliferation, and survival.

Recombinant vHL protein is engineered using expression systems like *E. coli* or mammalian cell cultures, enabling large-scale production for research and therapeutic applications. Its purified form retains functional domains, including the α-domain for binding elongin C and the β-domain for substrate recognition (e.g., HIF-α). Researchers utilize recombinant vHL to study molecular mechanisms of tumor suppression, hypoxia signaling, and protein-protein interactions. It is also vital in drug discovery, particularly for cancers with *VHL* mutations, aiding in screening compounds that restore vHL function or inhibit HIF pathways.

Additionally, recombinant vHL variants (e.g., truncations or disease-associated mutants) help elucidate structure-function relationships and pathogenicity. Its role in extracellular matrix stability and apoptosis regulation further expands its relevance in biomedical studies. By providing a controlled, high-purity protein source, recombinant vHL accelerates advancements in understanding cancer biology and developing targeted therapies.

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