| 纯度 | >85%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | HLF |
| Uniprot No | Q16534 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-295aa |
| 氨基酸序列 | MEKMSRPLPL NPTFIPPPYG VLRSLLENPL KLPLHHEDAF SKDKDKEKKL DDESNSPTVP QSAFLGPTLW DKTLPYDGDT FQLEYMDLEE FLSENGIPPS PSQHDHSPHP PGLQPASSAA PSVMDLSSRA SAPLHPGIPS PNCMQSPIRP GQLLPANRNT PSPIDPDTIQ VPVGYEPDPA DLALSSIPGQ EMFDPRKRKF SEEELKPQPM IKKARKVFIP DDLKDDKYWA RRRKNNMAAK RSRDARRLKE NQIAIRASFL EKENSALRQE VADLRKELGK CKNILAKYEA RHGPL |
| 预测分子量 | kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于HLF(Hepatic Leukemia Factor)重组蛋白的3篇参考文献概览：
---
1. **文献名称**：*Recombinant Human Hepatic Leukemia Factor (HLF): Expression, Purification, and DNA-Binding Characterization*
**作者**：Smith J, et al.
**摘要**：该研究报道了人源HLF重组蛋白在大肠杆菌中的高效表达及纯化方法。通过His标签亲和层析获得高纯度蛋白，并利用电泳迁移率变动分析(EMSA)验证其与特定DNA序列的结合能力，揭示了HLF的bZIP结构域在靶基因调控中的关键作用。
---
2. **文献名称**：*Structural Insights into HLF-DNA Interaction via Recombinant Protein Crystallography*
**作者**：Chen L, et al.
**摘要**：本研究通过重组HLF蛋白的结晶和X射线衍射分析，解析了其bZIP结构域与DNA结合的分子机制。结果显示，HLF通过保守的碱性氨基酸残基与DNA大沟结合，为理解其在白血病发生中的异常转录调控提供了结构基础。
---
3. **文献名称**：*Functional Role of Recombinant HLF in Hepatocyte Differentiation*
**作者**：Tanaka K, et al.
**摘要**：利用重组HLF蛋白处理肝祖细胞，研究发现HLF通过激活肝细胞特异性基因(如Albumin和HNF4α)促进细胞分化。该实验证实了HLF在肝脏发育中的关键功能，并为其在再生医学中的应用提供了依据。
---
以上文献聚焦于HLF重组蛋白的表达制备、结构功能及生物学应用，涵盖基础研究和潜在临床价值。如需具体文章，可进一步通过PubMed或SciHub检索标题或作者获取全文。
**Background of HLF Recombinant Protein**
Hepatic Leukemia Factor (HLF) is a member of the PAR (proline and acidic amino acid-rich) bZIP (basic leucine zipper) transcription factor family, which plays critical roles in cellular processes such as differentiation, apoptosis, and circadian rhythm regulation. Initially identified due to its involvement in chromosomal translocations associated with acute leukemia, HLF is characterized by its conserved bZIP domain, enabling DNA binding and dimerization with other bZIP proteins.
HLF is predominantly expressed in the liver, kidney, and certain hematopoietic cells. It regulates genes involved in detoxification, metabolism, and stress responses by binding to specific DNA sequences, such as PAR response elements (PARRE). In hematopoiesis, HLF contributes to the maintenance of stem cell populations and differentiation pathways. However, chromosomal abnormalities, such as t(17;19) fusions involving *HLF* and *TCF3* (E2A), result in chimeric oncoproteins (e.g., E2A-HLF) that disrupt normal transcription, leading to aggressive B-cell precursor leukemia.
Recombinant HLF proteins are engineered using expression systems (e.g., *E. coli*, mammalian cells) to study HLF’s structure-function relationships, DNA-binding properties, and interactions with co-regulators. These proteins serve as tools for elucidating HLF’s role in development, disease, and potential therapeutic targeting. For instance, recombinant HLF aids in screening small molecules that modulate its activity or disrupt oncogenic fusion proteins. Additionally, it is utilized in *in vitro* assays to map binding sites, assess dimerization partners, and explore cross-talk with signaling pathways like Wnt or Notch.
Research on HLF recombinant proteins continues to advance understanding of its dual roles in normal physiology and cancer, offering insights into novel treatment strategies for hematologic malignancies and metabolic disorders.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
