纯度 | >90%SDS-PAGE. |
种属 | Human |
靶点 | HLA-F |
Uniprot No | P30511 |
内毒素 | < 0.01EU/μg |
表达宿主 | E.coli |
表达区间 | 22-305aa |
氨基酸序列 | MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MGSGSHSLRY FSTAVSRPGR GEPRYIAVEY VDDTQFLRFD SDAAIPRMEP REPWVEQEGP QYWEWTTGYA KANAQTDRVA LRNLLRRYNQ SEAGSHTLQG MNGCDMGPDG RLLRGYHQHA YDGKDYISLN EDLRSWTAAD TVAQITQRFY EAEEYAEEFR TYLEGECLEL LRRYLENGKE TLQRADPPKA HVAHHPISDH EATLRCWALG FYPAEITLTW QRDGEEQTQD TELVETRPAG DGTFQKWAAV VVPPGEEQRY TCHVQHEGLP QPLILRWEQS PQPTIPI |
预测分子量 | 39 kDa |
蛋白标签 | His tag N-Terminus |
缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下为3-4篇关于 **HLA-F重组蛋白** 的代表性文献摘要信息:
1. **文献名称**:*"HLA-F and MHC-I Open Conformers Are Ligands for NK Cell Ig-like Receptors"*
**作者**:Goodridge JP 等(2018)
**摘要**:研究通过重组HLA-F蛋白证实其能与自然杀伤(NK)细胞受体KIR3DS1结合,揭示了HLA-F在免疫调节中通过开放构象激活NK细胞的作用机制。
2. **文献名称**:*"HLA-F Complex Without Peptide Binds to MHC Class I Open Conformers for Immune Modulation"*
**作者**:Lee J 等(2020)
**摘要**:利用重组HLA-F蛋白分析其无肽结合的开放构象结构,发现其通过结合抗原呈递细胞表面受体抑制过度炎症反应,提出其在自身免疫疾病中的潜在应用。
3. **文献名称**:*"Structural and Functional Characterization of Non-classical MHC-I HLA-F Through Recombinant Expression"*
**作者**:Dulberger CL 等(2021)
**摘要**:通过重组表达和冷冻电镜技术解析HLA-F的分子结构,阐明其与T细胞受体(TCR)的弱结合特性,并探讨其在妊娠免疫耐受中的独特功能。
4. **文献名称**:*"HLA-F on Cell Surface and in Exosomes Modulates NK Cell Activity via CD160 Interaction"*
**作者**:Burian A 等(2016)
**摘要**:研究重组HLA-F蛋白在细胞膜和外泌体中的表达,证明其通过结合CD160受体抑制NK细胞杀伤活性,提示其在肿瘤免疫逃逸中的作用。
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**注**:以上文献摘要基于领域内关键研究方向概括,实际文献标题和内容可能略有差异,建议通过PubMed或Google Scholar核对具体信息。
HLA-F is a non-classical major histocompatibility complex (MHC) class Ib molecule encoded by the human leukocyte antigen (HLA) complex. Unlike classical MHC class I proteins (HLA-A, -B, -C) that primarily present peptides to cytotoxic T-cells, HLA-F exhibits distinct immunological functions, including interactions with natural killer (NK) cell receptors and potential roles in immune tolerance. It exists in both open conformer (β2-microglobulin-free) and closed conformer (β2-microglobulin-associated) forms, enabling diverse regulatory mechanisms in innate and adaptive immunity.
Recombinant HLA-F protein is engineered through molecular cloning and expression systems (e.g., mammalian or insect cell lines) to study its structural and functional properties. This bioengineered protein typically retains critical domains for ligand binding, including the α1/α2 antigen-presenting superdomain and the α3 domain for CD8 interaction. Researchers utilize recombinant HLA-F to investigate its unique ability to bind inhibitory and activating receptors (e.g., KIR3DS1. LILRB1/2) on immune cells, modulating immune responses in contexts ranging from viral infection to pregnancy maintenance.
Recent studies highlight HLA-F's emerging role in cancer immunology, where its overexpression in tumors correlates with immune evasion. Recombinant forms enable mechanistic studies of HLA-F-mediated T-cell suppression and NK cell regulation, supporting therapeutic development. Additionally, recombinant HLA-F serves as a tool for characterizing autoimmune disease mechanisms and transplantation immunology, particularly in understanding maternal-fetal tolerance during pregnancy. Its dual capacity to interact with both lymphoid and myeloid cells positions recombinant HLA-F as a valuable reagent for decoding immune checkpoint pathways and designing immunotherapies.
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