| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | DLG5 |
| Uniprot No | Q8TDM6 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 全长 |
| 氨基酸序列 | full |
| 预测分子量 | 213,8 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于DLG5重组蛋白的3篇代表性文献的简要信息(注：以下内容基于领域知识模拟，实际文献需通过数据库检索确认)：
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1. **文献名称**：*"Expression and functional characterization of recombinant DLG5 in epithelial cell polarity regulation"*
**作者**：Chen L, et al.
**摘要**：该研究通过大肠杆菌系统表达并纯化DLG5重组蛋白的PDZ结构域，证明其通过与细胞骨架蛋白相互作用维持肠道上皮细胞极性和屏障功能，揭示了DLG5在炎症性肠病中的潜在作用机制。
2. **文献名称**：*"DLG5 suppresses tumorigenesis through inhibition of EGFR/ERK signaling in colorectal cancer"*
**作者**：Wang Y, et al.
**摘要**：利用昆虫细胞表达系统获得全长DLG5重组蛋白，研究发现其通过抑制EGFR信号通路降低结直肠癌细胞增殖和迁移能力，提示DLG5作为抑癌蛋白的分子基础。
3. **文献名称**：*"Structural analysis of DLG5 PDZ domains and their interaction with β-catenin"*
**作者**：Nguyen T, et al.
**摘要**：通过体外重组表达DLG5的PDZ结构域，结合X射线晶体学解析其与β-catenin的复合物结构，阐明了二者互作的关键氨基酸残基，为DLG5在Wnt信号通路中的调控作用提供结构依据。
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**提示**：如需获取具体文献全文，建议在PubMed或Web of Science中检索关键词“DLG5 recombinant protein”或结合上述研究主题筛选近年论文。
DLG5 (Discs Large Homolog 5), also known as P-DLG or SAP-65. is a member of the membrane-associated guanylate kinase (MAGUK) protein family. It serves as a scaffold protein involved in organizing cellular architecture and regulating signaling pathways. Structurally, DLG5 contains multiple conserved domains, including PDZ, SH3. and GUK domains, which mediate protein-protein interactions and cellular localization. Unlike other MAGUK proteins, DLG5 uniquely localizes to the cytoplasm and nucleus rather than cell junctions, suggesting distinct regulatory roles.
The recombinant DLG5 protein is typically produced using expression systems like Escherichia coli or mammalian cells to study its molecular functions. Researchers employ it to investigate DLG5's interactions with binding partners such as β-catenin, components of the Wnt/β-catenin pathway, and the Hippo signaling pathway. These interactions position DLG5 as a potential tumor suppressor, with studies linking its dysregulation to cancers (e.g., colorectal, breast) and inflammatory bowel diseases. Its role in maintaining epithelial polarity and controlling cell proliferation further highlights its biological significance.
In experimental applications, recombinant DLG5 facilitates structural analysis, mechanistic studies of cellular signaling, and drug discovery efforts. Purification tags (e.g., His-tag) enable efficient isolation for biochemical assays. Current research focuses on elucidating DLG5's dual roles in tumorigenesis, where it may act as either an oncogene or tumor suppressor depending on cellular context. Its emerging connection to cardiovascular disorders and ciliopathies underscores its multifaceted importance in human health. The development of recombinant DLG5 continues to advance our understanding of cellular homeostasis and disease mechanisms.
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