| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | CAM |
| Uniprot No | Q96S95 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-79aa |
| 氨基酸序列 | MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMGSMSEILPYSEDKMGRFGADPEGSDLSFS CRLQDTNSFFAGNQAKRPPKLGQIGRAKRVVIEDDRIDDVLKGMGEKPPS GV |
| 预测分子量 | 11 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是3篇与CAM(细胞黏附分子)重组蛋白相关的文献示例及摘要概括：
1. **《Recombinant E-cadherin fragments inhibit epithelial-mesenchymal transition in lung cancer cells》**
- 作者：Smith J, et al.
- 摘要：研究利用重组E-钙黏蛋白(E-cadherin)胞外域片段，验证其通过恢复细胞间黏附抑制肺癌细胞上皮-间质转化(EMT)的作用，为抑制肿瘤转移提供新策略。
2. **《Engineering recombinant integrin αvβ3-targeted nanoparticles for drug delivery》**
- 作者：Lee H, et al.
- 摘要：开发靶向整合素αvβ3的重组蛋白-纳米颗粒复合物，通过增强肿瘤部位靶向性提高化疗药物递送效率，并验证其在动物模型中的抗肿瘤效果。
3. **《Functional analysis of recombinant NCAM mimetic peptides in neural regeneration》**
- 作者：Garcia-Rodriguez M, et al.
- 摘要：合成模拟神经细胞黏附分子(NCAM)功能的重组多肽，证明其可促进神经元突触生长和损伤后的神经再生，为神经退行性疾病治疗提供潜在工具。
4. **《Recombinant VCAM-1 as a biomarker for endothelial inflammation in vitro》**
- 作者：Wang Y, et al.
- 摘要：构建重组血管细胞黏附分子(VCAM-1)并用于体外炎症模型，证实其可作为内皮细胞激活的生物标志物，助力心血管疾病药物筛选。
注：以上为示例性内容，实际文献需通过数据库(如PubMed/Google Scholar)检索确认。
**Background of CAM Recombinant Proteins**
CAM (Cell Adhesion Molecule) recombinant proteins are engineered versions of naturally occurring proteins that mediate cell-cell and cell-extracellular matrix interactions. These molecules, including integrins, selectins, cadherins, and immunoglobulin superfamily members (e.g., ICAMs, VCAMs), play critical roles in physiological processes such as immune response, tissue development, wound healing, and cancer metastasis. By leveraging recombinant DNA technology, CAM proteins are produced in heterologous systems (e.g., bacteria, yeast, mammalian cells) to ensure high purity, consistency, and scalability for research and therapeutic applications.
The development of CAM recombinant proteins stems from the need to study their structural and functional properties in vitro. For instance, their ability to bind specific ligands or receptors can be analyzed to decipher signaling pathways or adhesion mechanisms. In therapeutic contexts, recombinant CAMs are explored as targets or tools in drug discovery, particularly in inflammation and oncology. Antibodies or inhibitors designed against CAMs (e.g., anti-integrin therapies) aim to modulate pathological interactions, such as blocking leukocyte migration in autoimmune diseases.
Challenges in CAM recombinant protein production include maintaining proper post-translational modifications (e.g., glycosylation) essential for functionality, which often necessitates mammalian expression systems like CHO or HEK293 cells. Advances in protein engineering, such as Fc fusion or site-specific mutagenesis, have enhanced their stability and binding specificity. Today, CAM recombinant proteins are indispensable in biomedical research, serving as reagents for assays, diagnostics, and engineered tissues, while continuing to inspire innovative biologics for unmet medical needs.
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