| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | PSGL1 |
| Uniprot No | Q14242 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 18-320aa |
| 氨基酸序列 | MASMTGGQQMGRGHHHHHHENLYFQGGTRLQLWDTWADEAEKALGPLLAR DRRQATEYEYLDYDFLPETEPPEMLRNSTDTTPLTGPGTPESTTVEPAAR RSTGLDAGGAVTELTTELANMGNLSTDSAAMEIQTTQPAATEAQTTQPVP TEAQTTPLAATEAQTTRLTATEAQTTPLAATEAQTTPPAATEAQTTQPTG LEAQTTAPAAMEAQTTAPAAMEAQTTPPAAMEAQTTQTTAMEAQTTAPEA TEAQTTQPTATEAQTTPLAAMEALSTEPSATEALSMEPTTKRGLFIPFSV SSVTHKGIPMAASNLSVNYPVGAPDHISVKQC |
| 预测分子量 | 35 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是3篇关于PSGL-1重组蛋白的参考文献(示例为虚构内容，仅作格式参考)：
1. **文献名称**: "Structural characterization of recombinant PSGL-1 and its interaction with P-selectin"
**作者**: Smith A, et al.
**摘要**: 通过重组表达技术获得功能性PSGL-1胞外段蛋白，解析其与P-selectin结合的硫酸化酪氨酸结构域，证实其在炎症中调控白细胞滚动的作用。
2. **文献名称**: "Recombinant PSGL-1-Ig fusion protein inhibits thrombosis in murine models"
**作者**: Chen L, et al.
**摘要**: 构建PSGL-1与人IgG-Fc段的融合蛋白，证明其通过阻断P-selectin介导的血小板-内皮细胞互作，显著降低动脉血栓形成风险。
3. **文献名称**: "PSGL-1 modulates T cell activation: Insights from recombinant protein studies"
**作者**: Gupta R, et al.
**摘要**: 利用重组PSGL-1蛋白揭示其通过调控T细胞受体信号通路抑制过度免疫反应，为自身免疫疾病治疗提供新靶点。
(注：以上文献信息为模拟生成，实际研究需通过PubMed/Google Scholar检索关键词"recombinant PSGL-1"获取。)
**Background of PSGL-1 Recombinant Protein**
P-selectin glycoprotein ligand-1 (PSGL-1), a transmembrane glycoprotein expressed primarily on leukocytes and endothelial cells, plays a critical role in inflammatory and immune responses. It serves as a high-affinity ligand for P-selectin, E-selectin, and L-selectin, mediating cell-cell interactions such as leukocyte rolling and adhesion to activated endothelium during inflammation. PSGL-1’s function depends on post-translational modifications, including tyrosine sulfation and O-glycosylation, which are essential for its binding to selectins.
Recombinant PSGL-1 protein is engineered to mimic the extracellular domain of native PSGL-1. often produced using mammalian expression systems (e.g., CHO or HEK293 cells) to ensure proper glycosylation and sulfation. The protein typically includes the N-terminal ligand-binding region (amino acids 1-47) and may be fused with tags (e.g., Fc or His-tag) for purification and detection. Its structure preserves key functional motifs, such as sulfated tyrosine residues and sialyl Lewis X (sLeX) modifications, enabling in vitro and in vivo studies of selectin-mediated interactions.
Research applications of recombinant PSGL-1 span inflammation modeling, autoimmune disease studies, and cancer metastasis research, where aberrant selectin signaling contributes to pathology. It is also used to develop therapeutic inhibitors targeting selectin-PSGL-1 interactions in conditions like ischemia-reperfusion injury or thrombosis. Additionally, recombinant PSGL-1 serves as a tool molecule for screening anti-inflammatory drugs or studying leukocyte trafficking mechanisms.
By recapitulating native PSGL-1’s binding properties, recombinant PSGL-1 provides a standardized, scalable reagent for investigating cell adhesion biology and advancing therapeutic strategies targeting selectin-dependent pathways.
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