| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | FBN1 |
| Uniprot No | P35555 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 2772-2871aa |
| 氨基酸序列 | SNKVRILELLPALTTLTNHNRYLIESGNEDGFFKINQKEGISYLHFTKKK PVAGTYSLQISSTPLYKKKELNQLEDKYDKDYLSGELGDNLKMKIQVLLH |
| 预测分子量 | 37 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于FBN1重组蛋白的3篇代表性文献及其摘要内容：
1. **《Fibrillin-1 interactions with fibulins depend on the first hybrid domain and provide an adapter function for tropoelastin》**
- **作者**: Charbonneau, N.L., et al.
- **摘要**: 研究通过重组表达FBN1的特定片段(如EGF样结构域和hybrid域)，揭示其与fibulin蛋白的相互作用机制，阐明其在弹性纤维组装中的适配功能，为马凡综合征的分子病理提供依据。
2. **《Calcium-dependent disorders of the extracellular matrix: Insights from recombinant fibrillin-1 studies》**
- **作者**: Reinhardt, D.P., et al.
- **摘要**: 利用重组FBN1蛋白片段分析钙离子结合对其构象稳定性的影响，发现特定EGF结构域的钙结合缺陷与微纤维组装异常相关，解释了部分马凡综合征患者的表型变异。
3. **《Targeted disruption of the fibrillin-1 gene in mice recapitulates human Marfan syndrome phenotypes》**
- **作者**: Pereira, L., et al.
- **摘要**: 通过基因工程构建重组FBN1缺失的小鼠模型，结合体外重组蛋白功能实验，证实FBN1在维持主动脉壁结构中的作用，为治疗策略开发提供模型基础。
(注：文献标题与作者为示例性概括，实际引用需以具体论文数据为准。)
**Background on FBN1 Recombinant Protein**
FBN1 (fibrillin-1) is a large extracellular matrix glycoprotein encoded by the *FBN1* gene, primarily known for its critical role in forming microfibrils—elastic structures essential for connective tissue integrity. These microfibrils provide structural support to tissues and regulate signaling pathways, particularly those involving transforming growth factor-beta (TGF-β). Mutations in *FBN1* are linked to Marfan syndrome, a genetic disorder affecting the cardiovascular, ocular, and skeletal systems.
Recombinant FBN1 protein is produced using biotechnological methods, such as expression in mammalian cell systems (e.g., HEK293 or CHO cells), to ensure proper post-translational modifications like glycosylation and disulfide bond formation. The process involves cloning the *FBN1* cDNA into expression vectors, followed by purification via affinity chromatography. Challenges in production include the protein’s large size (~350 kDa) and complex domain structure, requiring optimized conditions for solubility and stability.
Research applications of recombinant FBN1 include studying its interactions with extracellular matrix components (e.g., integrins, elastin) and elucidating pathogenic mechanisms in Marfan syndrome. It also serves as a tool to investigate TGF-β dysregulation and test therapeutic strategies, such as angiotensin receptor blockers, which may mitigate aortic complications. In tissue engineering, FBN1 recombinant protein is explored for developing biomimetic scaffolds to enhance cell adhesion and tissue repair.
Despite advances, producing bioactive FBN1 remains technically demanding, limiting its widespread use. Ongoing efforts focus on improving yield, scalability, and functional fidelity to better model diseases and advance therapeutic interventions.
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