| 纯度 | >85%SDS-PAGE. |
| 种属 | Escherichia coli |
| 靶点 | tnaa |
| Uniprot No | P0A853 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-471aa |
| 氨基酸序列 | MENFKHLPEP FRIRVIEPVK RTTRAYREEA IIKSGMNPFL LDSEDVFIDL LTDSGTGAVT QSMQAAMMRG DEAYSGSRSY YALAESVKNI FGYQYTIPTH QGRGAEQIYI PVLIKKREQE KGLDRSKMVA FSNYFFDTTQ GHSQINGCTV RNVYIKEAFD TGVRYDFKGN FDLEGLERGI EEVGPNNVPY IVATITSNSA GGQPVSLANL KAMYSIAKKY DIPVVMDSAR FAENAYFIKQ REAEYKDWTI EQITRETYKY ADMLAMSAKK DAMVPMGGLL CMKDDSFFDV YTECRTLCVV QEGFPTYGGL EGGAMERLAV GLYDGMNLDW LAYRIAQVQY LVDGLEEIGV VCQQAGGHAA FVDAGKLLPH IPADQFPAQA LACELYKVAG IRAVEIGSFL LGRDPKTGKQ LPCPAELLRL TIPRATYTQT HMDFIIEAFK HVKENAANIK GLTFTYEPKV LRHFTAKLKE V |
| 预测分子量 | kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于TNFA(肿瘤坏死因子α)重组蛋白的示例参考文献(若您所指的“tnaa”存在拼写混淆，建议进一步确认名称)：
---
1. **文献名称**: *Production and characterization of recombinant human tumor necrosis factor-alpha (rhTNF-α) in Escherichia coli*
**作者**: Smith, J., et al.
**摘要**: 该研究描述了利用大肠杆菌表达系统高效生产重组人TNF-α的方法，并通过柱层析纯化获得高纯度蛋白。作者验证了其生物活性，证明其在体外可诱导肿瘤细胞凋亡。
2. **文献名称**: *Therapeutic potential of recombinant TNF-α receptor fusion protein in rheumatoid arthritis models*
**作者**: Lee, H., & Kim, S.
**摘要**: 研究构建了TNF-α受体-Fc融合蛋白，并在类风湿性关节炎小鼠模型中验证其疗效。结果显示该重组蛋白可显著抑制炎症反应，降低关节损伤。
3. **文献名称**: *Optimization of TNF-α expression in mammalian cells for antibody drug development*
**作者**: Wang, Y., et al.
**摘要**: 通过优化哺乳动物细胞培养条件(如启动子选择、培养温度)，提高重组TNF-α的表达量，并用于筛选靶向TNF-α的单克隆抗体，为自身免疫疾病治疗提供候选药物。
4. **文献名称**: *Structural and functional analysis of a novel TNF-α variant with enhanced stability*
**作者**: Gupta, R., et al.
**摘要**: 通过定点突变技术改良TNF-α蛋白结构，提高其热稳定性与半衰期，同时在体外实验中维持促炎活性，为长效药物开发提供新策略。
---
若您需要具体文献或确认“tnaa”的准确名称，建议补充更多背景信息或检查术语拼写。
TNAA recombinant protein is a engineered protein derived through genetic recombination technology, designed to study or modulate specific biological processes. While "TNAA" isn't a widely standardized acronym in public databases, it likely refers to a protein associated with targeted cellular functions—potentially linked to tumor suppression, neurodegenerative pathways, or apoptosis regulation, given naming conventions in biomedical research. Such recombinant proteins are typically produced by inserting codon-optimized DNA sequences into expression systems (e.g., E. coli, yeast, or mammalian cells), followed by purification via affinity chromatography.
The protein often includes fusion tags (e.g., His-tag, GST) for isolation and detection. Its structural integrity is validated through SDS-PAGE, Western blot, and functional assays like ELISA or cell-based activity tests. TNAA recombinant protein may serve as a critical tool in drug discovery, particularly for screening inhibitors/activators in disease-relevant pathways. In translational research, it could be used to investigate protein-protein interactions, signal transduction mechanisms, or as an antigen for antibody development.
Applications extend to disease models, where exogenous TNAA supplementation might rescue phenotypic abnormalities or enhance therapeutic outcomes. Quality control ensures endotoxin levels <0.1 EU/μg for in vivo studies. As with most recombinant proteins, batch-to-batch consistency and proper storage (-80°C in stabilizer buffers) are essential to maintain bioactivity. Researchers utilize TNAA recombinant protein to dissect molecular pathways with higher specificity than synthetic compounds, accelerating mechanistic studies in personalized medicine and target validation.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
