| 纯度 | >95%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | PGAM2 |
| Uniprot No | P15259 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-253aa |
| 氨基酸序列 | MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MATHRLVMVR HGESTWNQEN RFCGWFDAEL SEKGTEEAKR GAKAIKDAKM EFDICYTSVL KRAIRTLWAI LDGTDQMWLP VVRTWRLNER HYGGLTGLNK AETAAKHGEE QVKIWRRSFD IPPPPMDEKH PYYNSISKER RYAGLKPGEL PTCESLKDTI ARALPFWNEE IVPQIKAGKR VLIAAHGNSL RGIVKHLEGM SDQAIMELNL PTGIPIVYEL NKELKPTKPM QFLGDEETVR KAMEAVAAQG KAK |
| 预测分子量 | 31 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于PGAM2重组蛋白的3篇参考文献示例(注：以下内容为示例性描述，文献信息为虚构，仅供格式参考)：
1. **文献名称**: "High-yield expression and purification of recombinant human PGAM2 in E. coli for enzymatic studies"
**作者**: Zhang Y, Chen L, Wang X
**摘要**: 研究报道了通过大肠杆菌表达系统高效表达人源PGAM2重组蛋白，优化纯化步骤获得高纯度蛋白，并验证其磷酸甘油酸变位酶活性，为体外酶学研究提供基础材料。
2. **文献名称**: "Structural and functional characterization of PGAM2 mutations linked to glycogen storage disease type X"
**作者**: Li H, Smith J, Kumar S
**摘要**: 通过构建PGAM2疾病相关突变体重组蛋白，分析突变对酶动力学参数的影响，发现R90W突变导致催化效率显著下降，揭示了其与糖原代谢异常的分子机制。
3. **文献名称**: "Crystal structure of human PGAM2 reveals a novel catalytic mechanism"
**作者**: Tanaka K, Yamamoto M, Ito T
**摘要**: 首次解析了重组PGAM2蛋白的晶体结构(分辨率2.1Å)，阐明了其催化活性中心的关键氨基酸残基及底物结合模式，提出了不同于其他同工酶的变构调节机制。
4. **文献名称**: "Development of a yeast-based system for large-scale production of bioactive PGAM2"
**作者**: Fernandez A, Gomez-Ruiz B
**摘要**: 开发了基于毕赤酵母的PGAM2重组表达平台，通过糖基化修饰获得高稳定性蛋白，证实其在细胞模型中对糖酵解通路的调控功能，为治疗应用奠定基础。
(注：实际引用请通过PubMed、Web of Science等平台检索真实文献。)
PGAM2 (phosphoglycerate mutase 2) is a key enzyme in glycolysis, catalyzing the conversion of 3-phosphoglycerate to 2-phosphoglycerate, a critical step in energy production. As a muscle-specific isoform of the PGAM family, it is encoded by the *PGAM2* gene and highly expressed in skeletal muscle, where rapid ATP generation is essential. Its activity supports cellular metabolism under both aerobic and anaerobic conditions, making it vital for muscle function and endurance.
Recombinant PGAM2 proteins are engineered using genetic cloning techniques, often expressed in bacterial (e.g., *E. coli*) or mammalian cell systems to study its structure, enzymatic mechanisms, and regulatory roles. Purification typically involves affinity chromatography to ensure high specificity and activity. These recombinant variants enable researchers to investigate PGAM2’s interactions with substrates, inhibitors, or potential therapeutic molecules.
Mutations in *PGAM2* are linked to glycogen storage disease type 10 (GSD10), a rare metabolic disorder characterized by exercise intolerance, muscle cramps, and myoglobinuria due to impaired glycolysis. Recombinant PGAM2 serves as a tool to model disease-associated mutations, screen drug candidates, or explore enzyme replacement therapies. Additionally, its role in cancer metabolism has drawn interest, as glycolytic enzymes are often dysregulated in tumors.
Beyond disease research, recombinant PGAM2 aids in structural biology (e.g., X-ray crystallography) to resolve its active site and allosteric regulation. It also supports biomarker studies, as altered PGAM2 levels correlate with muscle damage or metabolic syndromes. Overall, recombinant PGAM2 is a versatile reagent for advancing both basic science and translational applications in metabolism and genetic disorders.
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