| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | ATP2A1 |
| Uniprot No | O14983 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-994aa |
| 氨基酸序列 | MEAAHAKTTEECLAYFGVSETTGLTPDQVKRNLEKYGLNELPAEEGKTLWELVIEQFEDLLVRILLLAACISFVLAWFEEGEETITAFVEPFVILLILIANAIVGVWQERNAENAIEALKEYEPEMGKVYRADRKSVQRIKARDIVPGDIVEVAVGDKVPADIRILAIKSTTLRVDQSILTGESVSVIKHTEPVPDPRAVNQDKKNMLFSGTNIAAGKALGIVATTGVGTEIGKIRDQMAATEQDKTPLQQKLDEFGEQLSKVISLICVAVWLINIGHFNDPVHGGSWFRGAIYYFKIAVALAVAAIPEGLPAVITTCLALGTRRMAKKNAIVRSLPSVETLGCTSVICSDKTGTLTTNQMSVCKMFIIDKVDGDICLLNEFSITGSTYAPEGEVLKNDKPVRPGQYDGLVELATICALCNDSSLDFNEAKGVYEKVGEATETALTTLVEKMNVFNTDVRSLSKVERANACNSVIRQLMKKEFTLEFSRDRKSMSVYCSPAKSSRAAVGNKMFVKGAPEGVIDRCNYVRVGTTRVPLTGPVKEKIMAVIKEWGTGRDTLRCLALATRDTPPKREEMVLDDSARFLEYETDLTFVGVVGMLDPPRKEVTGSIQLCRDAGIRVIMITGDNKGTAIAICRRIGIFGENEEVADRAYTGREFDDLPLAEQREACRRACCFARVEPSHKSKIVEYLQSYDEITAMTGDGVNDAPALKKAEIGIAMGSGTAVAKTASEMVLADDNFSTIVAAVEEGRAIYNNMKQFIRYLISSNVGEVVCIFLTAALGLPEALIPVQLLWVNLVTDGLPATALGFNPPDLDIMDRPPRSPKEPLISGWLFFRYMAIGGYVGAATVGAAAWWFLYAEDGPHVNYSQLTHFMQCTEDNTHFEGIDCEVFEAPEPMTMALSVLVTIEMCNALNSLSENQSLLRMPPWVNIWLLGSICLSMSLHFLILYVDPLPMIFKLRALDLTQWLMVLKISLPVIGLDEILKFVARNYLEG |
| 分子量 | 135.7 kDa |
| 蛋白标签 | GST-tag at N-terminal |
| 缓冲液 | 冻干粉 |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于重组人内质网钙依赖ATP酶1(ATP2A1/SERCA1)的模拟参考文献示例(仅供格式参考，具体文献请查询数据库)：
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1. **文献名称**：*"Structural insights into the calcium transport mechanism of human SERCA1"*
**作者**：Toyoshima C, et al.
**摘要**：通过冷冻电镜解析人源SERCA1的高分辨率三维结构，揭示了其钙离子结合位点和ATP水解偶联的构象变化机制。
2. **文献名称**：*"ATP2A1 mutations impair skeletal muscle function by disrupting sarcoplasmic reticulum calcium homeostasis"*
**作者**：Bönemann CG, et al.
**摘要**：研究发现ATP2A1功能缺失突变导致先天性肌病，表现为肌浆网钙离子回收障碍和肌纤维蛋白异常聚集。
3. **文献名称**：*"Functional reconstitution of recombinant human SERCA1 in lipid bilayers reveals altered kinetics in disease-associated variants"*
**作者**：Karam CN, et al.
**摘要**：通过重组表达ATP2A1蛋白并嵌入人工脂质膜，发现致病突变体钙转运活性显著降低，提示其与肌肉病理的相关性。
4. **文献名称**：*"Regulation of SERCA1 expression during skeletal muscle development and disease"*
**作者**：MacLennan DH, et al.
**摘要**：综述ATP2A1在骨骼肌分化中的表达调控机制，及其在肌肉萎缩和代谢性疾病中的作用。
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建议通过**PubMed**或**Google Scholar**搜索关键词“ATP2A1/SERCA1”或“sarcoplasmic reticulum calcium ATPase”获取真实文献，并优先选择近5年内的研究以确保时效性。
ATP2A1. also known as SERCA1 (sarco/endoplasmic reticulum Ca²⁺-ATPase 1), is a calcium-dependent ATPase crucial for maintaining cellular calcium homeostasis. It belongs to the P-type ATPase family and is primarily expressed in fast-twitch skeletal muscle, where it facilitates the active transport of cytoplasmic Ca²⁺ into the sarcoplasmic reticulum (SR) lumen during muscle relaxation. This ATP-driven process ensures proper regulation of muscle contraction-relaxation cycles by sequestering Ca²⁺ into the SR, enabling subsequent release via ryanodine receptors upon neuronal stimulation.
Structurally, ATP2A1 consists of 10 transmembrane helices and three cytoplasmic domains involved in ATP binding, phosphorylation, and energy transduction. Mutations in the ATP2A1 gene are linked to Brody myopathy, a rare autosomal recessive disorder characterized by exercise-induced muscle stiffness and impaired Ca²⁺ reuptake, underscoring its physiological significance. Recombinant ATP2A1 proteins, generated through heterologous expression systems like insect or mammalian cells, are widely used to study enzymatic kinetics, Ca²⁺ transport mechanisms, and structural dynamics. These studies aid in understanding pathologies related to calcium dysregulation and in developing therapeutic strategies targeting SERCA isoforms. Its high conservation across species also makes it a model for exploring evolutionary aspects of ion transport machinery.
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