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Recombinant Human ALDH8A1 Protein

  • 中文名: 重组人醛脱氢酶家族8成员A1(ALDH8A1)
  • 别    名: ALDH8A1; ALDH122-aminomuconic semialdehyde dehydrogenase; EC 1.2.1.32
货号: PA2000-5427
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产品详情

纯度>90%SDS-PAGE.
种属Human
靶点ALDH8A1
Uniprot NoQ9H2A2
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-487aa
氨基酸序列MAGTNALLML ENFIDGKFLP CSSYIDSYDP STGEVYCRVP NSGKDEIEAA VKAAREAFPS WSSRSPQERS RVLNQVADLL EQSLEEFAQA ESKDQGKTLA LARTMDIPRS VQNFRFFASS SLHHTSECTQ MDHLGCMHYT VRAPVGVAGL ISPWNLPLYL LTWKIAPAMA AGNTVIAKPS ELTSVTAWML CKLLDKAGVP PGVVNIVFGT GPRVGEALVS HPEVPLISFT GSQPTAERIT QLSAPHCKKL SLELGGKNPA IIFEDANLDE CIPATVRSSF ANQGEICLCT SRIFVQKSIY SEFLKRFVEA TRKWKVGIPS DPLVSIGALI SKAHLEKVRS YVKRALAEGA QIWCGEGVDK LSLPARNQAG YFMLPTVITD IKDESCCMTE EIFGPVTCVV PFDSEEEVIE RANNVKYGLA ATVWSSNVGR VHRVAKKLQS GLVWTNCWLI RELNLPFGGM KSSGIGREGA KDSYDFFTEI KTITVKH
分子量79.8 KDa
蛋白标签GST-tag at N-terminal
缓冲液冻干粉
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于重组人醛脱氢酶家族8成员A1(ALDH8A1)的参考文献示例(文献为假设性示例,供参考):

1. **Title**: *Structural and functional characterization of human ALDH8A1: a retinaldehyde dehydrogenase involved in lipid metabolism*

**Authors**: Smith J.R., et al.

**摘要**: 该研究解析了ALDH8A1的晶体结构,证实其作为视黄醛脱氢酶的活性,可将9-顺式视黄醛转化为视黄酸,并发现其在肝脏和视网膜组织中高表达,提示其可能在脂类代谢及视觉功能中发挥作用。

2. **Title**: *ALDH8A1 modulates cholesterol biosynthesis through interaction with SREBP-2*

**Authors**: Chen L., Wang H.

**摘要**: 研究发现ALDH8A1通过调控SREBP-2信号通路影响胆固醇合成,基因敲除小鼠模型中显示ALDH8A1缺陷会导致血液胆固醇水平异常,表明其与脂类代谢疾病潜在关联。

3. **Title**: *Dysregulation of ALDH8A1 in hepatocellular carcinoma: Implications for cancer prognosis*

**Authors**: Tanaka K., et al.

**摘要**: 通过分析肝癌组织样本,发现ALDH8A1表达显著下调,且其低表达与患者预后不良相关,提示其可能作为肝癌的生物标志物或治疗靶点。

4. **Title**: *ALDH8A1 in the brain: Role in neuroprotection against oxidative stress*

**Authors**: González-Barrios M., et al.

**摘要**: 实验表明,ALDH8A1在中枢神经系统中通过代谢毒性醛类减轻氧化应激损伤,其过表达可保护神经元免受活性氧诱导的细胞凋亡。


背景信息

ALDH8A1 is a member of the aldehyde dehydrogenase (ALDH) superfamily, enzymes that catalyze the oxidation of aldehydes to carboxylic acids, playing critical roles in detoxification, biosynthesis, and metabolic pathways. Located on chromosome 6 in humans, ALDH8A1 encodes a 485-amino acid protein with conserved structural features, including a catalytic domain and NAD(P)+-binding site, typical of ALDH enzymes. Unlike its well-studied relatives (e.g., ALDH2 or ALDH1A1), ALDH8A1 has distinct substrate preferences and physiological roles. It is implicated in retinaldehyde metabolism, potentially contributing to 9-cis-retinoic acid synthesis, a ligand for nuclear receptors involved in cell differentiation and development.

Expression of ALDH8A1 is detected in multiple tissues, including the liver, retina, and nervous system, suggesting tissue-specific regulatory functions. Studies highlight its potential role in lipid metabolism, particularly in docosahexaenoic acid (DHA) processing, linking it to neuroprotection and visual health. Emerging evidence also associates ALDH8A1 dysregulation with pathological conditions. For instance, elevated ALDH8A1 levels have been observed in certain cancers (e.g., hepatocellular carcinoma), where it may promote cell proliferation via retinoid signaling pathways. Additionally, ALDH8A1’s interaction with lipid peroxidation products positions it as a candidate enzyme in oxidative stress defense, though its exact mechanisms remain less defined.

Despite progress, ALDH8A1’s full biological significance and regulatory networks require further exploration, particularly its interplay with other ALDH isoforms and disease implications. Its unique substrate profile and tissue distribution make it a compelling target for therapeutic research in metabolic disorders and cancer.


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