| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | DRD2 |
| Uniprot No | P14416 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 214-373aa |
| 氨基酸序列 | IVLRRRRKRVNTKRSSRAFRAHLRAPLKGNCTHPEDMKLCTVIMKSNGSFPVNRRRVEAARRAQELEMEMLSSTSPPERTRYSPIPPSHHQLTLPDPSHHGLHSTPDSPAKPEKNGHAKDHPKIAKIFEIQTMPNGKTRTSLKTMSRRKLSQQKEKKATQ |
| 预测分子量 | 25.8 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于DRD2重组蛋白研究的示例性参考文献(注：文献信息为模拟示例，实际引用需核实)：
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1. **文献名称**：*Expression and Purification of Functional Human Dopamine D2 Receptor (DRD2) in Escherichia coli*
**作者**：Smith A, et al.
**摘要**：本研究报道了一种在大肠杆菌中高效表达人源DRD2重组蛋白的方法，通过优化表达载体和纯化步骤(如镍柱亲和层析)，获得了具有配体结合活性的重组DRD2.为体外药物筛选提供了基础。
2. **文献名称**：*Structural Insights into the Human Dopamine D2 Receptor through Cryo-EM Analysis*
**作者**：Zhang Y, et al.
**摘要**：利用冷冻电镜技术解析了重组DRD2与其拮抗剂(如雷氯必利)结合的复合物结构，揭示了受体与药物分子的相互作用位点，为靶向DRD2的药物设计提供了结构基础。
3. **文献名称**：*Development of a Baculovirus System for High-Yield Production of DRD2 in Insect Cells*
**作者**：Johnson R, et al.
**摘要**：通过杆状病毒-昆虫细胞表达系统实现了DRD2重组蛋白的高效表达，并验证了其与G蛋白的偶联功能，为研究DRD2信号转导机制提供了可靠工具。
4. **文献名称**：*Functional Characterization of DRD2 Mutants Using Recombinant Protein Assays*
**作者**：Lee S, et al.
**摘要**：通过体外重组DRD2突变体表达及功能实验，分析了多个精神疾病相关突变对受体信号通路的影响，揭示了DRD2功能异常的分子机制。
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如需实际文献，建议通过PubMed或Web of Science检索关键词：**"dopamine D2 receptor" + "recombinant expression"**，并筛选近年高影响力研究。
Dopamine receptor D2 (DRD2), a member of the G protein-coupled receptor (GPCR) family, plays a critical role in mediating dopamine signaling in the central nervous system. It is predominantly expressed in regions associated with motor control, reward pathways, cognition, and emotional regulation. Dysregulation of DRD2 activity is implicated in neurological and psychiatric disorders, including schizophrenia, Parkinson’s disease, addiction, and depression. This receptor exists in two primary isoforms (long and short) due to alternative splicing, contributing to functional diversity in dopamine signaling.
Recombinant DRD2 protein is engineered in vitro using expression systems like mammalian cells (e.g., HEK293 or CHO) or bacterial platforms to produce purified, functional receptor proteins for research and therapeutic development. These systems enable precise control over post-translational modifications, ensuring biological activity akin to native receptors. The recombinant protein typically retains key structural domains, such as transmembrane helices and ligand-binding sites, allowing it to interact with dopamine, antipsychotic drugs, and experimental compounds.
In drug discovery, recombinant DRD2 serves as a tool to study receptor-ligand interactions, screen potential therapeutics, and investigate signaling mechanisms (e.g., cAMP inhibition, β-arrestin recruitment). Its use has advanced the development of antipsychotics and Parkinson’s treatments, though challenges remain in achieving subtype selectivity to minimize side effects. Additionally, recombinant DRD2 aids in structural studies (e.g., cryo-EM) to map binding pockets and guide rational drug design. Its application extends to disease modeling, helping unravel pathological mechanisms linked to dopamine dysfunction. Overall, recombinant DRD2 is indispensable for bridging molecular insights and clinical innovation in neuropharmacology.
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