| 纯度 | >85%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | CTRL |
| Uniprot No | P40313 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 34-264aa |
| 氨基酸序列 | IVNGENA VLGSWPWQVS LQDSSGFHFC GGSLISQSWV VTAAHCNVSP GRHFVVLGEY DRSSNAEPLQ VLSVSRAITH PSWNSTTMNN DVTLLKLASP AQYTTRISPV CLASSNEALT EGLTCVTTGW GRLSGVGNVT PAHLQQVALP LVTVNQCRQY WGSSITDSMI CAGGAGASSC QGDSGGPLVC QKGNTWVLIG IVSWGTKNCN VRAPAVYTRV SKFSTWINQV IAYN |
| 预测分子量 | kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于CTRL重组蛋白的3篇参考文献示例(注：CTRL在此假设为胰蛋白酶样蛋白酶相关研究，若具体指向不同，需调整关键词检索)：
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1. **标题**: *"Heterologous Expression and Characterization of Recombinant CTRL Protease in Escherichia coli"*
**作者**: Smith A, et al.
**摘要**: 研究通过基因克隆在大肠杆菌中高效表达重组CTRL蛋白酶，利用亲和层析纯化，并验证其水解活性与天然酶类似，为工业化生产提供基础。
2. **标题**: *"Crystal Structure of Recombinant CTRL Reveals Substrate-Binding Specificity"*
**作者**: Jones B, et al.
**摘要**: 首次解析重组CTRL蛋白的晶体结构，揭示其催化三联体构象及底物结合口袋特征，阐明其对特定多肽链的切割偏好性机制。
3. **标题**: *"Functional Screening of CTRL Inhibitors Using Recombinant Protein for Therapeutic Development"*
**作者**: Lee C, et al.
**摘要**: 基于重组CTRL建立高通量抑制剂筛选平台，发现小分子化合物可显著抑制酶活，为抗胰腺炎或病原菌感染药物开发提供候选分子。
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**注**：以上文献为示例，实际研究中请通过学术数据库(如PubMed、Google Scholar)以关键词“CTRL recombinant protein”或“Chymotrypsin-like protease expression”检索真实文献。若CTRL指向其他特定蛋白(如免疫调控蛋白CTRL)，需调整检索策略。
**Background of CTRL Recombinant Protein**
CTRL (chymotrypsin-like protease) is a serine protease implicated in various physiological and pathological processes, particularly in the context of protein degradation and cellular regulation. Initially identified for its enzymatic activity resembling chymotrypsin, CTRL plays a role in cleaving peptide bonds adjacent to aromatic or large hydrophobic residues. Its biological significance extends to immune response modulation, tissue homeostasis, and extracellular matrix remodeling. Dysregulation of CTRL activity has been linked to diseases such as chronic obstructive pulmonary disease (COPD), emphysema, and certain cancers, where abnormal proteolysis contributes to tissue damage or tumor progression.
Recombinant CTRL protein is engineered using biotechnological platforms (e.g., bacterial, yeast, or mammalian expression systems) to produce highly purified, functional enzyme for research and therapeutic applications. The recombinant form enables precise study of CTRL's structure-function relationships, substrate specificity, and interaction with inhibitors. It also serves as a tool for drug discovery, particularly in developing protease inhibitors to counteract pathological proteolytic activity.
A key challenge in CTRL recombinant production involves preserving its native conformation and catalytic activity, as improper folding or post-translational modifications may impair functionality. Advances in protein engineering, such as codon optimization and fusion tags, have improved yield and stability. Additionally, recombinant CTRL is utilized in diagnostic assays to measure protease activity in clinical samples, aiding disease monitoring.
Overall, CTRL recombinant protein represents a critical resource for understanding protease biology and translating insights into therapeutic strategies targeting proteolytic pathways in disease. Ongoing research focuses on optimizing its production and exploring its therapeutic potential in conditions driven by unbalanced proteolysis.
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